Une étude met en lumière comment les chaînes latérales des acides aminés et la structure secondaire des peptides modifient le transport des électrons

Rapport du 15 juillet 2015

par Heather Zeiger, Phys.org

(Phys.org) — Dans le but de comprendre comment fusionner l'électronique et la biochimie, connue sous le nom de bioélectronique, plusieurs groupes de recherche ont étudié comment les charges électroniques se déplacent à travers les peptides. Les protéines sont constituées de peptides et les peptides sont constitués d’acides aminés. Un groupe d'expérimentateurs et de théoriciens de l'Institut des sciences Weizmann a étudié comment les chaînes latérales des acides aminés, la longueur des peptides et la structure secondaire des peptides affectent le transport des électrons en ancrant diverses chaînes peptidiques entre deux électrodes en or. Ils ont découvert que la chaîne latérale ainsi que la structure secondaire affectent directement le transport des électrons. Leurs travaux paraissent dans le Journal of the American Chemical Society.

Généralement, le transfert d'électrons est étudié dans les protéines à l'aide de méthodes électrochimiques ou spectroscopiques. Au lieu de cela, Sepunaru et al. ont utilisé une jonction moléculaire à l'état solide entre deux électrodes en or dans laquelle ils ont créé des monocouches d'homo-peptides, ou des peptides constitués d'un nombre variable d'acides aminés répétitifs. Ils ont étudié la conductance en fonction de la tension de polarisation et de la température pour trois systèmes différents : 1) des homo-peptides de longueur similaire, mais des chaînes latérales différentes, 2) des homo-peptides de différentes longueurs (c'est-à-dire un nombre différent d'acides aminés) et 3 ) des homo-peptides de longueur similaire, mais de structures secondaires différentes. De plus, dans chacune de ces expériences, ils ont examiné les orbitales moléculaires frontières de la phase gazeuse à l’aide de calculs DFT hybrides à distance optimale et séparés sur les conformations des peptides optimisés par la dynamique moléculaire, pour comprendre les différentes propriétés de transport d’électrons. Tous les peptides ont été fonctionnalisés avec de l'acide mercaptopropionique pour fournir un lieur chimique à l'électrode en or.

Dans leur première expérience, Sepunaru et al. testé quatre homopeptides différents composés de sept acides aminés. Plus précisément, ils ont examiné l’alanine, l’acide glutamique, le tryptophane et la lysine. Tous les peptides avaient une longueur similaire (environ 25 Å).

Leurs résultats ont montré que le transport des électrons change avec différentes chaînes latérales d’acides aminés. Le tryptophane s’est révélé être le meilleur conducteur, suivi de la lysine, puis de l’acide glutamique et de l’alanine. Il existe une différence significative entre les quatre peptides, le taux de transport d'électrons du tryptophane étant presque vingt fois supérieur à celui de l'alanine. Les auteurs attribuent cela aux différences entre les niveaux d’énergie HOMO pour chacune des chaînes peptidiques.

Tous les peptides étaient neutres lors des tests. Les auteurs se sont demandés si la protonation de la lysine et la déprotonation de l'acide glutamique, produisant ainsi un peptide chargé, affecteraient les taux de transport des électrons. Ils ont constaté que le peptide hepta-lysine protoné avait une conductance beaucoup plus élevée, tandis que le peptide d'acide hepta-glutamique déprotoné avait une conductance inférieure comparable à celle de l'alanine. Ils ont également constaté que les énergies des orbitales moléculaires occupées et inoccupées de la phase gazeuse diminuaient lors de la protonation et augmentaient lors de la déprotonation, confirmant l'importance des niveaux d'énergie frontières pour le transport des électrons.

Dans leur deuxième expérience, Sepunaru et al. a étudié comment la longueur de la chaîne peptidique affecte le transport des électrons. Ils ont utilisé des chaînes peptidiques d’homo-tryptophane composées de quatre, cinq, six et sept acides aminés. Ils ont constaté que le taux de transport des électrons diminuait progressivement avec l’augmentation de la longueur du peptide, ce qui est typique des systèmes électrode-monocouche. Cependant, en y regardant de plus près, le taux de transport des électrons diminue de façon exponentielle avec l'augmentation de la longueur et ne dépend pas de la température. Ces deux facteurs signifient que le transport des électrons peut être dû à des effets tunnel.

Enfin, la dernière expérience visait à voir si la structure secondaire du peptide affecte le transport des électrons. Des comparaisons ont été faites entre les peptides d'alanine et de lysine étendus et hélicoïdaux. Les deux auront tendance à former une hélice lorsque le peptide a vingt acides aminés de long, de sorte que les versions étendues et hélicoïdales de 20 mers de l'alanine et de la lysine ont été comparées les unes aux autres et celles-ci ont été comparées aux peptides heptamères correspondants.